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(1R,2R)-N-[(S)-2-[4-(5-ブロモ-2-オキソ-2,3-ジヒドロ-1H-ベンゾイミダゾール-1-イル)ピペリジン-1-イル]-1-メチルエチル]-2-フェニルシクロプロパン-1-カルボアミド

(1R,2R)-N-[(S)-2-[4-(5-ブロモ-2-オキソ-2,3-ジヒドロ-1H-ベンゾイミダゾール-1-イル)ピペリジン-1-イル]-1-メチルエチル]-2-フェニルシクロプロパン-1-カルボアミド price.
3物価
選択条件:
ブランド
  • Sigma-Aldrich Japan
パッケージ
  • 1mg
  • 5mg
  • 25mg
  • 生産者Sigma-Aldrich Japan
  • 製品番号SML0566
  • 製品説明 ≥97% (HPLC)
  • 英語製品説明VU0359595 ≥97% (HPLC)
  • 包装単位5mg
  • 価格¥25800
  • 更新しました2018-12-25
  • 購入
  • 生産者Sigma-Aldrich Japan
  • 製品番号857371P
  • 製品説明
  • 英語製品説明VU0359595
    (1R,2R)-N-([S]-1-{4-[5-bromo-2-oxo-2,3-dihydro-1H-benzo(d)imidazol-1-yl]piperidin-1-yl}propan-2-yl)-2-phenylcyclopropanecarboxamide, powder
  • 包装単位1mg
  • 価格¥46400
  • 更新しました2024-03-01
  • 購入
  • 生産者Sigma-Aldrich Japan
  • 製品番号SML0566
  • 製品説明 ≥97% (HPLC)
  • 英語製品説明VU0359595 ≥97% (HPLC)
  • 包装単位25mg
  • 価格¥93600
  • 更新しました2021-03-23
  • 購入
生産者 製品番号 製品説明 包装単位 価格 更新時間 購入
Sigma-Aldrich Japan SML0566 ≥97% (HPLC)
VU0359595 ≥97% (HPLC)
5mg ¥25800 2018-12-25 購入
Sigma-Aldrich Japan 857371P
VU0359595
(1R,2R)-N-([S]-1-{4-[5-bromo-2-oxo-2,3-dihydro-1H-benzo(d)imidazol-1-yl]piperidin-1-yl}propan-2-yl)-2-phenylcyclopropanecarboxamide, powder
1mg ¥46400 2024-03-01 購入
Sigma-Aldrich Japan SML0566 ≥97% (HPLC)
VU0359595 ≥97% (HPLC)
25mg ¥93600 2021-03-23 購入

プロパティ

比重(密度)  :1.395±0.06 g/cm3(Predicted)
貯蔵温度  :2-8°C
溶解性 :DMSO: soluble5mg/mL, clear
酸解離定数(Pka) :11.11±0.30(Predicted)
外見  :powder
色 :white to beige

安全情報

絵表示(GHS):
注意喚起語:
危険有害性情報:
コード 危険有害性情報 危険有害性クラス 区分 注意喚起語 シンボル P コード
注意書き:

説明

Phospholipase D (PLD) is an enzyme that cleaves the head group from phospholipids, producing the second messenger phosphatidic acid. Two mammalian isoforms of PLD, PLD1, and PLD2, have been identified, with multiple splice variants of each. Although the two isoforms share structural and functional features, they are regulated differently and apparently subserve distinct roles. VU0359595 is an inhibitor of PLD1 (IC50 = 3.7 nM) that is >1,700-fold selective over PLD2 (IC50 = 6.4 μM). Preliminary evidence suggests that VU0359595 does not interact with the catalytic site of PLD, but instead may bind and inhibit PLD through an allosteric site.