酸性蛋白酶

酸性蛋白酶属于蛋白分解酶之一。白色至淡黄色粉末。溶于水和稀乙醇，不溶于高浓度乙醇。主要作用是将蛋白质分解为蛋白胨、䏡、多肽及氨基酸。 最适宜温度为 45℃。最适pH值为2.5。当有微量的铜离子或锰离子存在时，有强烈的激活作用，而银离子及汞离子有抑制作用。用作啤酒澄清剂，提高啤酒存放时间和耐冷性能。也用作果酒澄清剂、肉类调理剂。由黑曲霉进行深层发酵制得。蛋白酶是水解蛋白质肽键一类酶的总称，故又称肽酶。它是酶学研究中较早也是最深入的一种酶。到21世纪初，已经报导的微生物蛋白酶超过900种，生物体的生理活动和疾病的发生，如食物的消化吸收、血液凝固、溶血作用、消炎、血压调节、细胞分化自溶、机体衰老、癌症转移以及生理活性肽的活化等，都与蛋白酶有关。蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。
蛋白酶的种类繁多，按其来源可分为动物蛋白酶，由动物胰脏提取，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、α-糜蛋白酶等;植物蛋白酶，从植物果实、汁液、根、茎和种子提取，如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶等;微生物蛋白酶，几乎所有的微生物类群都能产生蛋白酶，甚至同一类微生物可以产生不同类型的蛋白酶。微生物蛋白酶又可分为细菌蛋白酶、真菌蛋白酶、放线菌蛋白酶。按其对蛋白质作用部位的不同，又可分为内肽酶和外肽酶。按其作用最适pH值可分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶、碱性蛋白酶。按其起作用的活性中心和必需基因不同，可分为巯基蛋白酶、金属蛋白酶、丝氨酸蛋白酶，以及只能水解某一种或某两种氨基酸之间肽键的蛋白酶。重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。蛋白酶通常都是用发酵法制备的。其用途十分广泛。食品工业(酱油酿造、制乳酪、制面包、点心、通心粉、肉类加工、酿酒、制蛋白水解物、脱腥、氨基酸调料、凝乳、嫩肉粉等);日用化学工业(洗涤剂添加剂、牙膏、化妆品等)；皮革工业(脱毛、软皮)；制明胶；制胶原纤维；制药；处理废感光胶片；饲料工业、石油工业(脱蜡)等。

图1为蛋白酶的空间结构
在醋、酱油、黄酒、白酒等食品酿造中，酸性蛋白酶的使用对促进菌体更健壮生长、提高曲的糖化发酵能力有明显作用，可达到提高原料利用率、改善风味的作用。推荐加量0.15-0.2L(kg)/t原料（酶活力以10万单位计），在制曲或发酵开始时加入。
在羊毛减量细化中，酸性蛋白酶可以破坏羊毛纤维表面的鳞片，使羊毛不宜毡缩，有利于染色。作为小剂量试验的起始最适使用条件：0.6-2.0%（owf）(酶活力以10万单位计)，pH3.0-3.5，温度40-50℃，浴比1：20-40，处理60-90分钟，减量率达1-4%。蛋白酶对其水解的肽键邻近的基团有一定的专一性要求，例如，羧肽酶和氨肽酶分别要求其作用的肽键邻近有游离的羧基和氨基;胰凝乳蛋白酶要求其水解肽键的羧基端为芳香族氨基酸(酪氨酸或色氨酸等)，而胰蛋白酶则要求为碱性氨基酸(赖氨酸或精氨酸等)。
有关蛋白酶的用途、专一性、水解蛋白方式等是由Chemicalbook的利杰编辑整理。（2016-01-24）可选作大规模生产蛋白酶的菌种种类很多，例如：①产碱性蛋白酶的如地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)、短小芽孢杆菌(B.pumilus)、嗜碱芽孢杆菌(B.alcalophilus)、灰色链霉菌(Streptomyces griseus)和弗氏链霉菌(S.fradiae)等;②产中性蛋白酶的如枯草芽孢杆菌 (B.subtilis)和栖土曲霉(Aspergillus terricola)等;③产酸性蛋白酶的如黑曲霉 (A.niger)和宇佐美曲霉(A.usamii)等。蛋白酶水解蛋白质的方式有：①切开蛋白质分子内部肽键，生成相对分子质量较小的多肽类; ②切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的肽键，而游离出氨基酸;③水解蛋白质或多肽的酯键;④水解蛋白质或多肽的酰胺键。酸性蛋白酶是由黑曲霉经受控发酵过程获得，它能在 pH 值为酸性的条件下水解蛋白质为 氨基酸和多肽。性状：褐色或灰色粉末，由黑曲霉经发酵提炼而成而成，易溶于水 用途：生化研究。水解蛋白, 具有较强的水解能力能力，能将大分子的蛋白质水解成氨基酸等产物