抗体是与免疫系统相关的蛋白质，称为免疫球蛋白。每个抗体由四个多肽组成 - 两条重链和两条轻链连接在一起形成“Y”形分子。
“Y”形末端的氨基酸序列在不同的抗体中差异很大。该可变区由 110-130 个氨基酸组成，使抗体具有结合抗原的特异性。可变区包括轻链和重链的末端。用蛋白酶处理抗体可以裂解该区域，产生包含抗体可变末端的 Fab 或片段抗原结合。 恒定区决定了破坏抗原的机制。根据抗体的恒定区结构和免疫功能，抗体分为五大类，即 IgM、IgG、Iga、IgD 和 IgE。
L 链
1. 抗体的 L 链由大约 220 个氨基酸组成。
2. 大约 100-110 个氨基酸位于 N 端（氨基端），并且氨基酸序列在抗体之间有所不同。L 链的这个区域称为可变 (V) 区。
3. 位于 L 链 C 端（羧基端）的其余 110 个氨基酸在抗体之间几乎是恒定的。L 链的这个区域称为恒定 (C) 区。发现两种类型的恒定区序列，即 Lambda (λ) 和 Kappa (κ)。在特定抗体中存在 2 个 lambda 或 2 个 kappa 链，但不存在 1 个 lambda 和 kappa。
4. 在人类中，60% 的轻链为 kappa，40% 为 lambda，而在小鼠中，95% 的轻链为 kappa，5% 为 lambda。
H 链
1. H 链中约有 110 个氨基酸位于 N 端，不同抗体之间存在很大差异。该区域称为可变 (V) 区。
2. H 链的其余氨基酸序列相对恒定，但显示出五种不同类型的恒定 (C) 重链区，即 µ、α、δ、ε 和 γ。
3. H 链恒定区的长度为 α、γ 和 δ 330 个氨基酸，µ 和 ε 440 个氨基酸。Fab 区 1. 抗原结合由抗体的氨基末端 (N 端) 区域完成，效应子功能由抗体的羧基末端 (C 端) 区域完成。2. 在抗体分子中发现两个 Fab 区，它们与抗原结合。3. L 链 (VL 结构域) 和 H 链 (VH 结构域) 上的高变区形成抗原结合位点。
4. 大量 VL 和 VH 结构域的氨基酸序列的详细比较表明，序列变异集中在这些结构域的几个离散区域。VH 和 VL 结构域的变异图显示某些区域的最大变异，该区域称为高变区，形成抗原结合位点。
5. 抗原结合位点与抗原表位互补，因此也称为互补决定区 (CDR)。
Fc 区
1. 免疫球蛋白的 Fc 区允许免疫复合物与其他吞噬细胞和补体相互作用。
2. 参与由恒定区各结构域的氨基酸序列决定的各种生物学功能。
3. 存在许多不同形式的 Fc 受体。
铰链区
1. γ、δ 和 α 重链在 CH1 和 CH2 结构域之间包含一个与其他结构域无同源性的延伸肽序列，该区域称为铰链区。
2. 铰链区富含脯氨酸残基，具有柔韧性。因此，IgG、IgD和IgA具有柔韧性。
3. 铰链区赋予的柔韧性使Fab区能够以各种角度与抗原结合。