Biotin-L(+)-Arginine 是生物素(Biotin)与 L(+)-精氨酸(L(+)-Arginine) 通过共价键结合形成的双功能分子,结合了生物素的高亲和力识别能力与精氨酸的亲水性及正电荷特性,在生物医学研究和药物开发中具有重要应用价值。
生物素端:生物素是一种含噻唑环和咪唑环的杂环化合物,能够与亲和素(Avidin)或链霉亲和素(Streptavidin)形成高特异性结合。在生物素-L-精氨酸分子中,生物素端通常通过羧基活化形成酰胺键或酯键与精氨酸端连接。
精氨酸端:L-精氨酸是一种带有末端胍基的碱性氨基酸,具有亲水性及正电荷特性。精氨酸端的氨基和胍基可与水相环境、磷脂膜或纳米载体表面形成静电相互作用,增强分子在水相或界面上的分散性。
连接链:生物素端与精氨酸端之间的连接链可短可长,一般采用羧基-胺基偶联,保持两端功能独立且互不干扰。
稳定性:生物素-L-精氨酸分子中的酰胺键在中性或弱碱性条件下稳定,生物素端功能保持完整。
反应条件:生物素端羧基可通过EDC或NHS活化生成NHS酯或中间体,活化后的生物素可与精氨酸端的α-氨基或胍基的末端氨基进行共价偶联。反应在温和条件下进行(25-37°C,pH 7-8缓冲体系),保证精氨酸端和生物素端功能完整。
选择性:精氨酸端的氨基对活化的生物素羧基进行亲核攻击,形成稳定酰胺键。该反应高选择性,主要发生在α-氨基或侧链氨基上,而胍基结构保持完整。
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