链霉亲和素（Streptavidin）是一种源自链霉菌的四聚体蛋白，每个亚基都能与生物素（Biotin）特异性结合，且结合不可逆、不受 pH、温度等环境因素影响。该修饰微球的作用本质是：通过微球表面的链霉亲和素，作为 “桥梁” 连接生物素化的目标分子（如抗体、核酸、酶），从而实现对目标分子的固定、富集或检测。
物理吸附法
利用疏水作用或静电作用，将链霉亲和素直接吸附在 PS 微球表面。
化学偶联法
先对 PS 微球表面进行羧基、氨基等功能化修饰，再通过交联剂（如 EDC/NHS、戊二醛）将链霉亲和素的氨基与微球表面基团共价连接。
高特异性：仅与生物素及生物素化分子结合，无非特异性吸附，可减少实验干扰。
高结合容量：单个链霉亲和素分子可结合 4 个生物素分子，微球表面高密度修饰后能固定大量目标分子。
良好稳定性：链霉亲和素本身耐酸碱、耐高温，修饰后微球在多种缓冲液中可保持结构与结合活性稳定。
生物兼容性：对细胞、蛋白等生物分子毒性低，可用于活体实验或生物样本检测。
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