猪胰腺α-淀粉酶（PPA）在内部键处作用于大型线性碳水化合物聚合物。水解产物具有α构型。α-淀粉酶活性存在于所有生物体中；然而，即使在单个物种的不同组织中，酶也存在显著差异。
特异性：
α-淀粉酶催化含有3个或更多α-1,4-糖苷键的多糖中内部α-1,4-葡萄糖苷键的水解，产生麦芽糖和葡萄糖的混合物。另见Takeshita和Hehre（1975年）。
组成：
该酶是一种糖蛋白（Beaupoil-Abadie等人1973年）。它由大约475个残基组成的单一多肽链，有两个自由巯基，四个二硫键，并且含有一个紧密结合的Ca2+（Granger等人1975年，Steer等人1974年）。它以两种形式存在（PPAI和PPAII），这两种形式具有相同的酶性质和55.4 kDa的分子量，仅在电泳迁移率和pI上有所不同（Cozzone等人1970b年，Marchis-Mouren和Pasero 1967年，Darnis等人1999年）。
PPA的两种形式的结构由一个主要的A域（残基1-99和170-404）组成，该域组织为一个(α/β)8桶，包含一个环（B域）。紧随其后的是C端域C（残基405-496），这是一个十β链的希腊钥匙图案（Darnis等人1999年）。
分子特征：
动物α-淀粉酶由两个位点编码，amy1（唾液）和amy2（胰腺）。完整的amy cDNA长度为1565 bp。它包含一个15个氨基酸的信号肽和一个1536-nt的开放阅读框（ORF）。一个29-nt的3'非编码区域后面是一个短的poly(A)尾。
动物α-淀粉酶包含五个保守区域，包括四个在(α/β)8桶周围或附近的区域，以及一个在域B的C端附近的短序列（Janecek 1993年，Svensson 1994年，Janecek和Balaz 1995年）。人和猪胰腺α-淀粉酶的同一性为87.1%，仅有64个氨基酸替换。小鼠和大鼠α-淀粉酶与猪α-淀粉酶的同一性为85.5%。氨基酸304-310在哺乳动物α-淀粉酶中是保守的，被认为涉及酶机制（Darnis等人1999年）。
应用：
乙醇生产
减少淀粉或糖原分子
艾美捷Worthingtonα-淀粉酶（9000-85-5）的特性：
CATH分类
类别：Alpha Beta；主要Alpha
架构：Alpha-Beta桶；三明治
拓扑：TIM桶；免疫球蛋白样
分子量：
51.0-54.0 kDa（Cozzone等人1970a年）
55.4 kDa（SDS-PAGE）（Alkazaz等人1996年）
最佳pH值：7.0
等电点：
PPAI：7.5（Ajandouz等人1995年）
PPAII：6.4（Ajandouz等人1995年）
消光系数：
133,870 cm-1 M-1（理论）
E1%, 280 = 26（Caldwell等人1952年）
激活剂：
氯离子是必需的。（另见O’Donnell等人1975年关于胆汁盐的影响）
钙和氯离子对稳定性是必要的。
抑制剂：
酚类化合物（Funke和Melzig 2005年）
植物提取物（Karthic等人2008年，Buonocore等人1985年）
尿素和其他酰胺试剂（Toralballa和Eitingon 1967年）
文献参考：
Agarwal, R. and Henkin, R.
Metal Binding Characteristics of Human Salivary and Porcine Pancreatic Amylase , J Biol Chem 262 , 2568 , 1987
Allen, P. and Whelan, W.
The Mechanism of Carbohydrase Action. 9. Hydrolysis of Salep Mannan by Preparations of Alpha-Amylase , Biochem J 88 , 69 , 1963
Aoshima, H. , Manabe, T. , Hiromi, K. and Hatano, H.
Effect of Photooxidation of Bacterial Liquefying alpha-Amylase Dependent on the Degree of Polymerization of Linear Substrates , Biochim Biophys Acta 341 , 497 , 1974
Babbar, I. , Powar, V. and Jagannathan, V.
Crystallization of alpha-Amylase from Bacillus subtilis , Biochim Biophys Acta 65 , 347 , 1962
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