产品说明
肌动蛋白聚合抑制剂
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质量控制
化学性质
| CAS号 | 22144-77-0 | | |
| 别名 |
| 分子式 | C30H37NO6 | 分子量 | 507.63 |
| 溶解性 | Soluble in DMSO > 10 mM | 储存条件 | Desiccate at -20° |
实验操作
| 细胞实验[2]： |
| 细胞系 | HeLa、Vero、L、HEp2和MDBK细胞，SC-1细胞，小鼠CT26结肠直肠癌细胞 |
| 溶解方法 | 该化合物在DMSO中的溶解度大于10 mM。若获取更高浓度的溶液，可在37℃下孵育10分钟，随后在超声波浴中摇匀。-20℃以下可储存数月。 |
| 反应时间 | |
| 应用 | 在HeLa、Vero、L、HEp2和MDBK细胞中，cytochalasin D (0.2–0.5 μg/ml)诱导持续收缩（挛缩）、微绒毛的损失、内质蛋白（zeiosis）的表达、核突出和细胞质过程的延伸。G1期细胞对CD最为敏感；早S期或至少中S期至G2期中，反应性逐渐降低。CD抑制HeLa中[14C]脱氧葡萄糖的转运。在SC-1细胞中，Cytochalasin D处理严重破坏了网络组织，增加了肌动蛋白长丝数目，并导致丝状聚集体或主要由肌动蛋白丝组成的病灶的形成。Cytochalasin D (0.24~15 μg/mL, 16 h)以时间和剂量依赖性方式抑制CT26肿瘤细胞增殖，显著诱导CT26细胞凋亡。 |
| 动物实验[3]： |
| 动物模型 | 小鼠CT26肿瘤模型，猪冠状动脉模型 |
| 剂量 | 静脉注射，50 mg/kg，每3天，持续21天 |
| 注意事项 | 由于实验环境的不同，实际溶解度可能与理论值略有不同，请测试室内所有化合物的溶解度。 |
| References: [1.][1]. Miranda A F, Godman G C, Deitch A D, et al. Action of cytochalasin D on cells of established lines[J]. The Journal of cell biology, 1974, 61(2): 481-500. [2.][2]. Schliwa M. Action of cytochalasin D on cytoskeletal networks[J]. The Journal of cell biology, 1982, 92(1): 79-91. [3.][3]. Huang F Y, Li Y N, Mei W L, et al. Cytochalasin D, a tropical fungal metabolite, inhibits CT26 tumor growth and angiogenesis[J]. Asian Pacific journal of tropical medicine, 2012, 5(3): 169-174. [4.][4].Salu K J, Bosmans J M, Huang Y, et al. Effects of cytochalasin D-eluting stents on intimal hyperplasia in a porcine coronary artery model[J]. Cardiovascular research, 2006, 69(2): 536-544. |
产品描述
Cytochalasin D是肌动蛋白聚合的选择性抑制剂，其IC50值为25 nM[1]。
肌动蛋白是一种球状的多功能蛋白，几乎存在于所有真核细胞中。实验表明，肌动蛋白聚合在趋化性和胞质分裂中起关键作用。据报道，Cytochalasin D在肌动蛋白聚合过程中起着抑制剂的作用，破坏肌动蛋白微丝以及激活p53依赖性途径，从而导致细胞周期阻滞在G1-S过渡期[2]。
在分化的神经元中，Cytochalasin D通过抑制肌动蛋白聚合，减慢伸长-缩短循环以及降低板状伪足轴向运动[1]。在上皮细胞系Hep-2细胞中，Cytochalasin D通过抑制肌动蛋白聚合，调节病毒转录的晚期和极晚期，停止宿主的转录过程[3]。在感染PCV2的IPEC-J2细胞模型中，给予Cytochalasin D可以抑制PCV2侵袭、复制以及释放，从而抑制病毒入侵[4]。
参考文献：
[1]. Sayyad, W.A., et al., The role of myosin-II in force generation of DRG filopodia and lamellipodia. Sci Rep, 2015. 5: p. 7842.
[2]. Montazeri, M., et al., Activation of Toll-like receptor 3 reduces actin polymerization and adhesion molecule expression in endometrial cells, a potential mechanism for viral-induced implantation failure. Hum Reprod, 2015.
[3]. Volkman, L.E., Baculoviruses and nucleosome management. Virology, 2015. 476c: p. 257-263.
[4]. Yan, M., L. Zhu, and Q. Yang, Infection of porcine circovirus 2 (PCV2) in intestinal porcine epithelial cell line (IPEC-J2) and interaction between PCV2 and IPEC-J2 microfilaments. Virol J, 2014. 11: p. 193
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温馨提示：不可用于临床治疗。