BETA淀粉样蛋白片段1-40，别名为β-淀粉样蛋白，它是β-和 γ-分泌酶切割淀粉样前体蛋白(APP)后形成的一系列蛋白肽，其被认为与阿尔茨海默症的发病过程相关。大脑中出现BETA淀粉样蛋白片段1-40斑块，即细胞外的蛋白质沉积物，是阿尔茨海默症的一项主要标志，这些斑块是由单体自发聚集成可溶性低聚物形成的，后者聚集在一起会形成不溶性原纤维。
图1 BETA淀粉样蛋白片段1-40的性状图
基本介绍
多数BETA淀粉样蛋白片段1-40的长度为 40 个残基 (Aβ 1–40)，也有一小部分为 42 个残基 (Aβ 1–42)。由于 Aβ 1-42 多出的两个氨基酸导致错误折叠并聚集的可能性更大，所以一般认为 Aβ 1-42 的有更强的神经毒性。有证据表明BETA淀粉样蛋白片段1-40血浆水平的升高与阿尔茨海默症相关。BETA淀粉样蛋白片段1-40是老年斑淀粉样蛋白的主要成分，作为生理性肽段存在于脑组织、脑脊液（CSF）及血浆中。BETA淀粉样蛋白片段1-40已被用于建立动物模型来研究神经元的存活。在体外，200nM浓度的Amyloid Beta-Peptide (1-40)处理CA1锥体神经元细胞20分钟，可使钡电流（IBa）增强至1.74。[1]
生物活性
阿尔茨海默病(AD)是发生于老年期的一种以认知障碍和记忆能力损害为主的中枢神经系统原发性、退行性疾病，是老年性痴呆中最常见的类型。BETA淀粉样蛋白片段1-40在阿尔茨海默病患者的老年斑中能较早地有选择地沉积，它是各种原因诱发AD的共同途径，是AD形成和发展的关键因素。BETA淀粉样蛋白片段1-40是由β前体蛋白(APP)通过蛋白酶解途径裂解成长度为39～43个氨基酸的片段，被识别的主要的两个淀粉样多肽是淀粉样β-蛋白（1-40）（Aβ40）和淀粉样β蛋白（1-42）（Aβ42），均由APP被β-分泌酶和γ-分泌酶连续酶解产生的。[2]
参考文献
[1] Rovira C, Aβ (25–35) and Aβ (1–40) act on different calcium channels in CA1 hippocampal neurons[J]. Biochemical and biophysical research communications, 2002, 296: 1317-1321.
[2] Cleary J, et al. Beta-amyloid(1-40) effects on behavior and memory. Brain Res. 1995, 682:69-74.