背景及概述[1-2]
肌动蛋白子有极性，许多单体依极性相互连接形成两列互相绞缠的螺旋状纤维型肌动蛋白链，长约1μm。肌动蛋白除见于肌细胞构成细肌丝外，还见于多种非肌细胞，是细胞骨架蛋白之一。至今，在脊椎动物中已发现6种肌动蛋白的异构型，肌细胞的α异构型有4种，包括骨骼肌、心肌、血管平滑肌及鸡沙囊平滑肌α肌动蛋白异构型。在不同生理状况下可发生型的转变。
各种异构型肌动蛋白的氨基酸序列有90%以上相同，仅末端的序列略有不同。肌动蛋白(actin)最早在动物骨骼肌细胞中被发现，我国科学家阎隆飞等首次证明了植物肌动蛋白的存在。肌动蛋白广泛存在于高等植物的各种组织细胞中，如花粉、茎韧皮部、叶表皮细胞、叶鞘细胞、根毛、卷须等。
在植物中，以肌动蛋白和微管蛋白为基础的细胞骨架，它或是与质膜相关，或是横贯细胞质，不同程度的影响了细胞分裂、细胞分化、细胞内囊泡运输、细胞壁的生物合成、共生现象、胞吞胞吐作用以及膜的循环利用等。随着植物肌动蛋白研究方法的不断改进提高，对其结构与功能将有越来越多的了解。
分子结构与特性[3]
兔的骨骼肌肌动蛋白由374个氨基酸残基组成。肌动蛋白最初合成的形式称为G-肌动蛋白，但其三维结构并非完全球形，它具有2个明显的几乎相同大小的功能域，组织学上标示为大(左)和小(右)功能域。每个域又有2个亚功能域。N末端和C末端都位于小功能域中。肌动蛋白分子具有极性，当它转化成F一肌动蛋白时，具有特异方向性。
G-肌动蛋白包含有一个对APT特异结合位点和一个对二价金属离子高亲和性的结合位点。Mg2十是重要的阳离子，但Ca2+也能够牢固结合并在相同位点与MgZ`竞争。正是由于G-肌动蛋白/ATP/Mg2十复合物聚集才能形成F-肌动蛋白多聚物。细胞骨架之所以能够形成稳定结构又可形成动态结构是由于微丝，特别是肌动蛋白微丝和微管的作用。微管微丝是多聚体，由非共价键连接成的亚单位组成。其中微丝由肌动蛋白组成。
微管由两种密切相关的a、p微管蛋白形成的异二聚体球形蛋白。肌动蛋白单体以及微管蛋白单体是不对称的，单体间以一定的方向相连。正因为如此，微管微丝都是极性结构，其相对末端各具有不同的特点。细胞质中有多种蛋白质能够与肌动蛋白结合，这些蛋白质的功能尚不清楚，但在肌肉中p-肌动蛋白能够结合F-肌动蛋白，并在限制细微丝的长度中可能有重要作用。A-肌动蛋白是一种具有两个亚基的蛋白质，其主要作用显然是将肌动蛋白微丝锚定在肌节Z线上。此外还有两种与细胞细微丝有关的主要蛋白质：原肌球蛋白(tropomyosine，TM)和肌钙蛋白(torponin，TN)。
保守性[2]
植物肌动蛋白通常由376～377个氨基酸残基组成，肌动蛋白利用其分子表面与很多肌动蛋白结合蛋白发生相互作用，植物肌动蛋白具有高度的保守性。Hightower等的研究表明，植物与动物肌动蛋白之间的氨基酸序列差异在11%～15%，大豆与玉米肌动蛋白间存在8%～10%的氨基酸取代，而大豆肌动蛋白异型体之间仅存在6%～9%的氨基酸取代。由此可见，植物肌动蛋白相当保守。
组织表达特异性[2]
拟南芥(Arabidopsisthaliana)中共有10个肌动蛋白基因家族，产生肌动蛋白基因家族的原因还不十分清楚，或许是小基因片段的复制，或许是基因组的大量重排，它们分散于4条染色体上(1，2，3，5)。通过对肌动蛋白基因家族的系统分析，将其分为营养型肌动蛋白(vegetativeactin)和生殖型肌动蛋白(reproductiveactin)，其表达具有组织特异性，并且在大多数组织和器官中往往有2种以上的肌动蛋白异型体同时大量表达。
在对双子叶植物菜豆的研究中发现，肌动蛋白主要集中于胚轴中，而在子叶中的含量很低，在种子萌发过程中，肌动蛋白的表达量增加5倍，发现有4种肌动蛋白异型体，其中2种转瞬即逝，另2种则稳定表达。对单子叶植物玉米的研究表明，肌动蛋白在种子的所有部分中都有分布，但主要集中于胚轴。在干种子中，异型体表现出至少3种PI值的差异(5.0，5.1，5.2)，在种子吸水后的不同时期，表达量各不相同。豌豆中已知的3类肌动蛋白异型体基因在根、茎、叶、卷须、花粉和幼嫩果实中均表达，但在发育时间以及表达强度上存在明显差异，而且具有明显的组织特异性。
体内聚合与调节[2]
细胞骨架参与植物体内许多动态的生理过程，由肌球蛋白(myosin)以及动蛋白(kinesin)基因家族所构成的分子马达在将化学能转变为机械能的过程中发挥着重要作用。细胞对信号刺激产生反应的过程，直接与微丝骨架密切相关，很多重要的生理过程依赖于单体肌动蛋白的聚合、聚合微丝网络的形成与定位、微丝的解聚以及单体肌动蛋白库的维持。
在肌动蛋白聚合解聚的动态变化过程中，许多肌动蛋白结合蛋白发挥了重要的调节作用，包括：单体结合蛋白(profilin)、肌动蛋白成核因子(Arp2/3，formin)、肌动蛋白解聚因子(ADF/cofilin)、微丝成帽及剪切蛋白(gelsolin，Villin)、交叉连接蛋白(finbyin/plastin)。
生物学功能[2]
转导途径的蛋白可通过直接作用于肌动蛋白来改变细胞的组织结构。大量的肌动蛋白结合蛋白与单体肌动蛋白、纤维状肌动蛋白和肌动蛋白束相互作用，诱发细胞内的变化，这些变化的动力学性质将会通过多种肌动蛋白异型体的表达而被强烈的扩大。在生长着的拟南芥根毛中，细胞核与顶点的距离是固定的，是细胞核顶端的肌动蛋白束阻止了其向顶端移动；而在根毛生长被制动时，细胞核则随机的移动到了其他位置，细胞核的移动同样需要有功能的肌动蛋白微丝骨架存在。
花粉管的延长是高等植物有性繁殖的关键过程，而植物肌动蛋白对于花粉管延长过程调节的核心地位已被普遍证实。有研究表明，肌动蛋白与细胞核定位、叶绿体向光运动及高尔基复合体的囊泡转运具有重要作用。研究表明，花柄部内皮层中被假定的重力感受性细胞中大量存在着肌动蛋白微丝网络。细胞分裂后期子细胞膜的形成、拟南芥毛状体的形成和棉花纤维的延长体现着肌动蛋白的调控作用。
主要参考资料
[1]心脏病学词典
[2] 植物肌动蛋白研究进展
[3] 肌动蛋白和肌动蛋白基因的研究进展